Н. Кашр и соавт. (1975) очистили такой протеин из печени быка. Была достигнута его гомогенность. Он имел молекулярный вес около 22000 и содержал один дисульфидный мостик. Изучение вопроса проводилось в двух направлениях: выяснение особенности протеина, главным образом структуры его, и характера процесса обмена фосфолипидов при его участии. Все эти работы интенсивно проводились с 1969 по 1974 г. и были обобщены в обзорной статье К. Wirtz (1974). В этой статье автор отметил специфичность протеина только к лецитину.
По его данным, не была установлена специфичность протеина для остальных фосфолипидов. По данным В. Bloy, D. Zilversmit (1977), раствор высокоочи-щенного протеина был нагрет в течение 5 мин до 90° и миграция фосфатидилинозитола, лецитина при его участии усилилась, соответственно до 111 и 105%, а после 10-минутного нагревания до 95,5° — миграция фосфатидилэтаноламина сохранилась до 85% (полученные результаты сравнивались с данными влияния протеина, хранившегося при температуре 4°).
На основании приведенных данных можно признать, что протеин не мог играть «фундаментальную роль во внутриклеточном гомеостатическом механизме» или быть «фактором, перманентно обеспечивающим фосфолипидами то место внутри клетки, где возникает в них нужда». Следует полагать, что «исполнитель» столь разносторонней функции должен быть гораздо более сложной структуры с большей молекулярной массой и множеством активного центра, а не одним лишь дисульфидным мостиком. Известно, что при нагревании в растворе белки начинают денатурироваться уже при температуре 70°.
Если при добавлении протеина, нагретого до 95,5°, в течение 10 мин сохранилось его стимулирующее влияние на миграцию фосфолипида, то весьма сомнительно, что такой протеин является переносчиком активного транспорта, тем более осуществляющим подобные сложные обменные процессы.
Комментарии закрыты.